Dies ist eine kompakte Übersicht zu GHK-Cu — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Stand 2025-09-25. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
== Geschichte == 1974 entdeckten Ross und Mitarbeiter, dass ein Faktor, der von Blutplättchen (engl. platelets) produziert wird, das Wachstum glatter Muskulaturzellen aus Affen sehr effektiv anregt. Dieser Faktor wurde entsprechend seinem Vorkommen platelet-derived growth factor genannt und hat seither viel zum Verständnis der Signaltransduktion beigetragen. Während die klassischen PDGFs A und B bereits seit längerem bekannt sind, wurden PDGF-C (2000) und PDGF-D (2001) erst zu Beginn des 21. Jahrhunderts entdeckt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Evolution == Die PDGF-Familie ist so eng mit der VEGF-Familie verwandt, dass die beiden oft als die PDGF/VEGF-Familie zusammengefasst werden. In wirbellosen Tieren kann man die Moleküle dieser beiden Familien nicht ohne weiteres voneinander unterscheiden und sie werden daher gemeinsam als PVFs (PDGF/VEGF-ähnliche Wachstumsfaktoren) bezeichnet.
Quellen: de.wikipedia.org
Die Fibroblasten-Wachstumsfaktoren (Abk. FGF, von engl. Fibroblast Growth Factor) sind eine Gruppe von Wachstumsfaktoren, die als FGF-Familie bezeichnet wird. Insgesamt sind bis heute 23 Mitglieder der FGF-Gruppe bekannt: FGF-1 bis FGF-23. FGFs sind Ein-Ketten-Polypeptide mit einer Masse meistens zwischen 16 und 22 kDa. Sie gehören zu den Signalproteinen, die wichtige und potente Regulatoren des Zellwachstums und der Differenzierung von Zellen darstellen. Sie spielen eine Schlüsselrolle bei der embryonalen Entwicklung. Entsprechend führen Störungen der FGF-Funktionen zu schweren Entwicklungsstörungen in der Embryonalzeit. Im adulten Organismus steuern FGFs gewebsreparative Prozesse und sind aktiv eingebunden in die Vorgänge der Wundheilung und der Neubildung von Gefäßen (Angiogenese), sowie in die Regeneration von Nerven und Knorpelgewebe. FGFs sind in fast allen Geweben des Organismus nachgewiesen worden. FGFs steuern und verändern (i. d. R. stimulieren) die Proliferation (Vermehrung), Migration (Wanderung) und Differenzierung von Zellen, insbesondere von Endothelzellen, aber auch von Muskelzellen (besonders glatte Muskelzellen) und Fibroblasten. Der komplexe Prozess der Angiogenese wird wesentlich von Wachstumsfaktoren der FGF-Familie gesteuert und beeinflusst. Prototypen der FGF-Familie sind FGF-1 (acidic-FGF) und FGF-2 (basic-FGF).
Quellen: de.wikipedia.org
== Wirkmechanismus == FGF-Moleküle binden an ihre spezifischen Rezeptoren (FGFR = FGF-Rezeptor) an der Zelloberfläche. FGFRs sind Rezeptor-Tyrosinkinasen, die – nach Bindung des Liganden FGF – mittels Autophosphorylierung aktiviert werden und intrazellulär eine Signalkaskade mit nachfolgender Genaktivierung in Gang setzen. FGFRs bestehen aus einer extrazellulären Region, die drei immunglobulin-ähnliche (IG-like) Proteindomänen besitzen (D1-D3), einer singulären transmembranösen Helix, und einer intrazellulären Proteindomäne mit Tyrosin-Kinase Aktivität. Es existieren vier FGFRs: FGFR1, FGFR2, FGFR3, FGFR4. Durch alternatives mRNA-Spleißen der Rezeptoren FGFR1-3 entstehen zusätzliche Formen der FGFRs (insgesamt sind sieben FGFRs bekannt), die mit „b“ und „c“ bezeichnet werden. FGF-1 ist der einzige Ligand, der an alle sieben Rezeptoren der Zelloberfläche bindet. Der nach Bindung von FGF und FGFR entstehende eigentliche Signalkomplex an der Zellmembran wird als ternary complex bezeichnet, der aus zwei identischen FGF-Liganden, zwei identischen FGF-Rezeptor-Einheiten und entweder einer oder zwei Heparansulfat-Ketten besteht. Eine besondere Eigenschaft des Wirkmechanismus der FGFs besteht darin, dass er durch die besonders hohe Affinität der FGFs zu Proteoglycanen, Heparansulfaten und Heparin (Glykosaminoglycan) wesentlich verstärkt wird. Deshalb wurden die Wachstumsfaktoren der FGF-Familie früher auch als heparin-binding growth factors (HBGFs) bezeichnet.
Quellen: de.wikipedia.org
== FGF-Familie == FGF-1 (a-FGF) ist der aktivste Wachstumsfaktor der FGF-Familie. Er besteht aus 141 Aminosäuren. Das FGF-1-codierende Gen ist auf dem Chromosom 5 lokalisiert. Durch seine umfassende Bindungskapazität mit allen FGF-Rezeptoren sind die biologischen, mitogenen Zelleffekte besonders ausgeprägt und durch die Initiierung von Zellproliferation, Migration und Differenzierung gekennzeichnet. FGF-1 wirkt ganz besonders auf Endothelzellen, aber auch auf viele andere Zelltypen. Aufgrund der besonders ausgeprägten angiogenetischen Aktivität von FGF-1 wurde FGF-1 neuerdings intensiver in der klinischen Forschung untersucht und in verschiedenen klinischen Studien in der Humanmedizin eingesetzt. Die Plasmahalbwertszeit von FGF-1 nach intramyokardialer Injektion liegt zwischen 0,4 und 4,6 Stunden.
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FGF-2 (b-FGF) weist eine ähnliche Molare Masse wie FGF-1 auf; die Struktur stimmt zu mehr als 50 % mit der von FGF-1 überein. Das FGF-2 codierende Gen ist auf dem Chromosom 4 lokalisiert. Die Wirkungen von FGF-2 sind denen von FGF-1 ähnlich, jedoch nicht ganz so intensiv ausgeprägt. Es wird unter anderem auch von Adipozyten gebildet und beeinflusst den Knochenstoffwechsel. FGF-3 besteht aus 240 Aminosäuren, seine Struktur ist zu ca. 40 % homolog mit FGF-1; das codierende Gen ist auf dem Chromosom 11 lokalisiert. Die physiologischen Wirkungen von FGF-3 sind noch wenig bekannt, möglicherweise jedoch ist FGF-3 besonders wichtig während der Embryonalzeit. FGF-4 (früher K-FGF oder hst1) besteht aus 206 Aminosäuren, ist zu 40 % homolog mit der Struktur von FGF-1-3, und das codierende Gen liegt auf dem Chromosom 11. FGF-4 wird häufig in Tumoren gefunden, besonders in Magentumoren. In gesunden adulten Geweben kommt FGF-4 nur in geringer Konzentration vor. FGF-5 besteht aus 251 Aminosäuren, das codierende Gen ist auf dem Chromosom 4 lokalisiert. FGF-5 spielt offenbar während der embryonalen Entwicklung eine wichtige (u. a. angiogene) Rolle, auch im Haarwachstum, in adulten Geweben kommt FGF-5 jedoch nur in sehr geringen Konzentrationen vor. FGF-6 (früher hst2) ist zu 70 % homolog mit FGF-4. Das codierende Gen ist auf dem Chromosom 12 lokalisiert. Wenig ist über seine Wirkungen bekannt, möglicherweise spielt FGF-6 bei der Wundheilung eine Rolle. FGF-7 wurde zuerst als Keratinozyten-Wachstumsfaktor (KGF) bezeichnet; es hat eine spezielle proliferative Wirkung auf Epithelzellen.
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Das codierende Gen liegt auf dem Chromosom 15. FGF-8 (Genlokalisation auf Chromosom 10) spielt möglicherweise eine Schlüsselrolle bei der Ausbildung der Extremitäten während der Embryonalzeit. FGF-9, zunächst als glioma-derived growth factor (GDGF) bezeichnet, stimuliert insbesondere die Proliferation und Aktivierung von Gliazellen im Gehirn. FGF-10 bis FGF-20 und FGF-22: Obwohl die Strukturen und Aminosäuresequenzen dieser Wachstumsfaktoren beschrieben sind, ist wenig über die detaillierten Funktionen dieser Proteine bekannt. FGF-18 regt in Modellorganismen bei intraartikulärer Injektion die Bildung von Knorpel an. Ein rekombinant produziertes humanes FGF-18 befindet sich in der klinischen Erprobung. FGF-21 ist ein Hormon, das eine Rolle im Glukose- und Fettstoffwechsel spielt und u. a. die Insulin-Sensitivität und die Protein-Homöostase reguliert. Es wirkt außerdem antifibrotisch, hemmt indirekt die Fibrogenese und wirkt in der Leber schützend gegen Stressoren, weshalb FGF-21-Analoga wie Efruxifermin in der klinischen Entwicklung zum Einsatz bei der Stoffwechsel-bedingten Fettleber („MASH“ – metabolic dysfunction- associated steatohepatitis) sind. FGF-23 wird von Osteozyten sezerniert und ist ein wichtiger Regulatur des Phosphat- und Vitamin-D-Haushaltes. FGF-23 stimuliert die Ausscheidung von Phosphat durch die Nieren. Aufgabe von FGF-23 ist es, die Phosphat-Spiegel im Blut trotz unterschiedlicher Phosphatzufuhr mit der Nahrung konstant zu halten.
Quellen: de.wikipedia.org
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